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合肥研究院線粒體蛋白跨膜轉(zhuǎn)運研究獲進展
2020年12月28日 08:57:58 來源:合肥物質(zhì)科學(xué)研究院 點擊量:5029

近期,中國科學(xué)院合肥物質(zhì)科學(xué)研究院強磁場中心王俊峰、周數(shù)研究團隊在線粒體蛋白跨膜轉(zhuǎn)運研究中取得進展,利用液體核磁共振技術(shù),在上首次解析出酵母線粒體內(nèi)膜Tim23通道蛋白與其底物肽段的復(fù)合物三維空間結(jié)構(gòu)。相關(guān)研究成果以Solution structure of the voltage-gated Tim23 channel in complex with a mitochondrial pres

化工儀器網(wǎng) 科技前沿】近期,中國科學(xué)院合肥物質(zhì)科學(xué)研究院強磁場中心王俊峰、周數(shù)研究團隊在線粒體蛋白跨膜轉(zhuǎn)運研究中取得進展,利用液體核磁共振技術(shù),在上首次解析出酵母線粒體內(nèi)膜Tim23通道蛋白與其底物肽段的復(fù)合物三維空間結(jié)構(gòu)。相關(guān)研究成果以Solution structure of the voltage-gated Tim23 channel in complex with a mitochondrial presequence peptide為題,發(fā)表在Cell Research上。
 
  線粒體擁有復(fù)雜且精細的蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運系統(tǒng)以介導(dǎo)不同的細胞質(zhì)前體蛋白轉(zhuǎn)運至線粒體各區(qū)域。Tim23通道蛋白自身或在其他相關(guān)亞基幫助下,可特異性識別細胞質(zhì)前體蛋白,并且轉(zhuǎn)運至線粒體基質(zhì)內(nèi)或插入線粒體內(nèi)膜中。近年來,學(xué)界在該通道蛋白的功能研究中取得較大進展,但尚不知Tim23通道蛋白的三維空間結(jié)構(gòu)。
 
  該研究解析了Tim23-pCoxIV復(fù)合物結(jié)構(gòu),其是目前利用液體核磁共振技術(shù)解析的分子量大的膜蛋白復(fù)合物之一,并且發(fā)現(xiàn)了一系列獨特的空間結(jié)構(gòu)特點。研究發(fā)現(xiàn),Tim23蛋白N端膜外區(qū)域包含了一個特異性識別、結(jié)合前體蛋白的結(jié)構(gòu)域。Tim23通道蛋白的控制開關(guān)采用了雙開關(guān)控制機制,其中,第一重開關(guān)是由六個帶電荷氨基酸殘基構(gòu)成的三對離子鍵,存在內(nèi)膜表面之上,起到電壓感受器的作用;第二重開關(guān)是存在于通道頂端開口內(nèi)的芳香族氨基酸側(cè)鏈,起到空間位阻的作用;后是通道的結(jié)合界面,其依靠弱氫鍵維系,在前體蛋白進入通道后,同時能夠打破氫鍵,從而使通道解離為單體?;隗w外電生理實驗結(jié)果及上述蛋白結(jié)構(gòu)特點,研究人員提出了Tim23通道蛋白跨膜轉(zhuǎn)運細胞質(zhì)前體蛋白的分子機制模型。
 
  研究工作得到國家自然科學(xué)基金、中科院、歐盟Horizon 2020項目基金的資助,核磁共振實驗獲得穩(wěn)態(tài)強磁場實驗裝置和德國法蘭克福大學(xué)核磁中心的支持。
 

  Tim23-pCoxIV復(fù)合物的溶液狀態(tài)三維空間結(jié)構(gòu)。a.Tim23-pCoxIV復(fù)合物三級結(jié)構(gòu);b.Tim23蛋白N端識別底物的結(jié)合方式;c.通道分子開關(guān)1-電壓感受器;d.通道分子開關(guān)2-多對芳香族氨基酸簇;e.Tim23蛋白二聚體結(jié)合界面;f.蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運通道縱向切面視圖;g.蛋白通道內(nèi)側(cè)氨基酸分布;h-k.Tim23野生型及功能區(qū)域突變體的電生理分析;I-n.Tim23通道蛋白轉(zhuǎn)運分子機制模型
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